WAS IST GIP?
GIP ist eines von zwei Hormonen, die den Inkretin-Effekt bewirken1
Sowohl GIP (glukoseabhängiges insulinotropes Polypeptid) als auch GLP-1 (Glukagon-ähnliches Peptid-1) sind Darmhormone, die nach dem Essen freigesetzt werden. Sie sind für den Inkretin-Effekt verantwortlich, der die Insulinfreisetzung nach einer Mahlzeit verstärkt.1 GIP ist ein Peptidhormon aus 42 Aminosäuren.2,3
Das Darmhormon GIP ist bereits seit den 70er Jahren bekannt. Aber erst in den letzten Jahren ist GIP stärker in den Fokus der Wissenschaft gerückt.
„MACHT GIP DEN UNTERSCHIED?“
GIP und GLP-1: Ähnlichkeiten und Unterschiede
GIP könnte neben dem Inkretin-Effekt noch weitere Funktionen haben. So haben präklinische Studien gezeigt, dass GIP möglicherweise auch die Nahrungsaufnahme und den Appetit beeinflusst.4-10 Darüber hinaus bringen genetische Assoziationsstudien GIP mit der Regulierung von Insulin, Glukose und Lipiden sowie Körpergewicht in Verbindung.11-13
VERGLEICH DER MÖGLICHEN WIRKUNGEN VON GIP UND GLP-11,4-10,14
Nauck et al. Diabetes Obes Metab. 2021 Sep;23 Suppl 3:5-29. doi: 10.1111/dom.14496.
Schematische Darstellung der möglichen pleiotropen Wirkungen von GIP und GLP-1
Der Inkretin-Effekt ist bei manchen Menschen mit Typ-2-Diabetes abgeschwächt.1
Ein abgeschwächter Inkretin-Effekt ist mit einer Hyperglykämie assoziiert.1
Langfristig kann eine Hyperglykämie mit Nephropathie, Retinopathie und kardiovaskulären Erkrankungen einhergehen.15
IN DIESEM VIDEO ERFAHREN SIE MEHR ÜBER DIE ROLLE VON GIP BEI TYP-2-DIABETES
GIP = glukoseabhängiges insulinotropes Polypeptid; GLP-1 = Glukagon-ähnliches Peptid-1; T2D = Typ-2-Diabetes
Literaturverzeichnis
1. Nauck MA, et al. Lancet Diabetes Endocrinol. 2016;4(6):525-536. DOI:10.1016/S2213-8587(15)00482-9 2. Inagaki N, et al. Mol Endocrinol. 1989;3(6):1014-1021. DOI:10.1210/mend-3-6-1014 3. Takeda J, et al. Proc Natl Acad Sci U S A. 1987;84(20):7005-7008. DOI:10.1073/pnas.84.20.7005 4. Finan B, et al. Trends Mol Med. 2016;22(5):359-376. DOI:10.1016/j.molmed.2016.03.005 5. Kim SJ, et al. PloS One. 2012;7(7):e40156. DOI:10.1371/journal.pone.004015 6. Gasbjerg LS, et al. Peptides. 2020;125:170183. 7. Mroz PA, et al. Mol Metab. 2019;20:51-62. DOI:10.1016/j.molmet.2018.12.001 8. Adriaenssens AE, et al. Cell Metab. 2019;30(5):987-996.e6. DOI:10.1016/j.cmet.2019.07.013 9. Zhang Q, et al. Cell Metab. 2021;33(4):833-844.e5. DOI:10.1016/j.cmet.2021.01.015 10. NamKoong C, et al. Biochem Biophys Res Commun. 2017;490(2):247-252. DOI:10.1016/j.bbrc.2017.06.0316 DOI:10.1016/j.peptides.2019.170183 11. Saxena R, et al. Nat Genet. 2010;42(2):142-148. DOI:10.1038/ng.521. 12. Speliotes EK, et al. Nat Genet. 2010;42(11):937-948. DOI:10.1038/ng.686 13. Bowker N, et al. GIPR region. Diabetes. 2021;70(11):2706-2719. DOI:10.2337/db21-0103 14. Nauck MA, et al. Diabetes Obes Metab. 2018;20(suppl 1):5-21. DOI:10.1111/dom.13129 15. American Diabetes Association. Diabetes Care. 2021;44(suppl 1):S1-S232